COMPOSICION QUIMICA
Las proteínas son
compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas:
en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos
de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un
alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la
mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas
sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales
herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de
las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor
valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que
se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la
vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor
cantidad.
El valor químico (o "puntuación
química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos
del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los
miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El
aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la
proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da
un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una
proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en
general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas
lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales
tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no
tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el
hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no
utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros
utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de
digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a
partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.
En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero, es decir
pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como
(-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los
aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una
de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia
de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende
de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la
disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que
van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable,
la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas ,
hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano,
serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína,
cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o “Holoproteínas” son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o “Heteroproteínas” son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
La siguiete tabla muestra la clasificación completa.
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según su conformación
Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se
constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta
alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se
trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como
en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al
corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son
insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general más
resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la
estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a
las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su
función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas
estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar
una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente,
solamente una pequeña cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a
través de los pulmones, y como vehículo en la eliminación de solutos a través
de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar
las pérdidas por evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas
necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor.
Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en la destrucción de los otros
componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma
directamente como bebida.
Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazón y la respiración (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el
consumo de energia por los distintos organos. El cerebro consume el 20 % de la
energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso
representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una persona precisa
para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de
celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto,
como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporción de
energia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activos metabolicamente, por
ejemplo), pero en una primera aproximación, pueden considerarse las necesidades
energéticas de una persona no especialmente obesa como una función de su peso.
La estimación que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de
peso corporal y por hora.
Necesidades en función de la actividad.
Estas necesidades son muy variables, en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento de
las necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas
necesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energético
de casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida el
consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores exactos dependen de las
características de la persona (peso sobre todo, pero también sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energético según la actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar,
trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un tractor.
Actividad
moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones orgánicas, actúan como combustible productores de energia. Estos últimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energía son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparación con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminación o que se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) y la Endógena (metabolismo).
DERIVADOS
Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En relación a estas proteínas hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales
También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la importación post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).
Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al microscopioi óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de secreción).
Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en
metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos
lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las proteínas, desde las
humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado
de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a su
vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula proteica, estos
aminoácidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por
enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y
carboxilo (COOH). El número casi infinito de combinaciones en que se unen los
aminoácidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras
o cadenas polipeptídicas, permiten explicar la gran diversidad de funciones que
estos compuestos desempeñan en los seres vivos.
Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada
especie necesita disponer de los veinte aminoácidos en ciertas proporciones.
Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminoácidos a partir de nitrógeno,
dióxido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás
organismos sólo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos
esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su
dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos ellos se encuentran en las
proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en
lisina y triptófano, los especialistas en nutrición humana aconsejan complementar
la dieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y la
leche, que contienen todos los aminoácidos esenciales.
En general, en los países desarrollados se consumen
proteínas animales en exceso, por lo que no existen carencias de estos
nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los niños del
África tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente infantil,
generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas
recomendada para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para
los niños y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rápido, este
valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difìcil asimilación y no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva no está excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como el 15% de la ración calórica diaria) y sobre todo a partir de alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos adicionales a los ya señalados son el atún, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos que las proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y de rápida descomposición (carnes).
Principales fuentes de proteínas:
Cereales (arroz, avena, maíz, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.
Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS
Las instrucciones para la
síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin embargo
el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se
encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90%
en el citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene también en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene también en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
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